PKC(蛋白激酶C)

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蛋白激酶 C (PKC) 家族成员调控大量的细胞反应，包括基因表达、蛋白分泌、细胞增殖和炎性反应。其基本的蛋白结构包括一个 N 端调节区，该调节区由一个铰链区连接至 C 端激酶区域。PKC 酶含有一个自行抑制的假性底物区域，该区域可与催化区序列结合以抑制激酶活性。各种 PKC 调节区的差异使其可结合各种不同的第二信使，这也是 PKC 家族分配至 3 大组别中的依据。传统的 PKC 酶（cPKC；PKCα、PKCβ 和 PKCγ 亚型）含有功能性 C1 和 C2 调节区域；cPKC 酶的激活需要将甘油二酯 (DAG) 和磷脂结合到 C1 区域，并将钙离子结合到 C2 区域。新的 PKC 酶（nPKC； PKCδ、PKCε、PKCη 和 PKCθ 亚型）还需要 DAG 结合以激活，但其含有的 C2 区域不作为钙离子感受器。关系疏远的蛋白激酶 D 蛋白通常与新的 PKC 酶相关，因为前者对 DAG 有反应而对钙离子刺激无反应。非典型酶（aPKC；PKCζ 和 PKCι/λ 亚型）含有一个无功能性 C1 区域且缺乏 C2 区域，无需结合第二信使来激活 aPKC。

PDK1 或相关酶负责 PKC 的激活。PKC 活性的控制通过三个独立的磷酸化事件进行调节。在体内，磷酸化发生在活化环中的苏氨酸 500 位点，自磷酸化的苏氨酸 641 位点，和羧基末端的疏水性丝氨酸 660 位点。

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